Vilken typ av bindning stabiliserar tertiär proteinstruktur?
Vilken typ av bindning stabiliserar tertiär proteinstruktur?

Video: Vilken typ av bindning stabiliserar tertiär proteinstruktur?

Video: Vilken typ av bindning stabiliserar tertiär proteinstruktur?
Video: Bonds in Protein Structure 2024, Maj
Anonim

Den tertiära strukturen av ett protein hänvisar till det övergripande tredimensionella arrangemanget av dess polypeptidkedja i rymden. Det stabiliseras i allmänhet av yttre polär hydrofil väte och jonbindningsinteraktioner och interna hydrofoba interaktioner mellan opolära aminosyrasidokedjor (Fig. 4-7).

Att veta är också, hur stabiliserar jonbindningar tertiära strukturer?

Interaktioner som upprätthålls Tertiär struktur Saltbroar: Proteinveck så att positivt laddade sidokedjor är ligger ofta intill till negativt laddade sidokedjor. Saltbron eller jonbindning mellan de laddade funktionsgrupperna hjälper stabilisera de tertiär struktur.

Dessutom, vilka kemiska bindningar stabiliserar de olika strukturerna i primära sekundära tertiära och kvartära strukturer? Som med disulfidbroar, dessa väte obligationer kan sammanföra två delar av en kedja som är en bit bort vad gäller sekvens. Saltbryggor, joninteraktioner mellan positivt och negativt laddade ställen på aminosyrasidokedjor, hjälper också till att stabilisera de tertiär struktur av ett protein.

På detta sätt, vilka nivåer av proteinstruktur stabiliseras av vätebindningar?

Tertiär struktur Det finns flera typer av bindningar och krafter som håller ett protein i sitt tertiär struktur . Vätebindning i polypeptidkedjan och mellan aminosyra-"R"-grupper hjälper till att stabilisera proteinstrukturen genom att hålla proteinet i den form som etablerats av de hydrofoba interaktionerna.

Vilka obligationer finns i tertiär struktur?

Den tertiära strukturen hos ett protein består av hur en polypeptid bildas av en komplex molekylär form. Detta orsakas av R-gruppinteraktioner såsom joniska och vätebindningar , disulfidbryggor och hydrofoba och hydrofila interaktioner.

Rekommenderad: